Brownse beweging

Het samentrekken van spierweefsel verloopt volgens zich razendsnel opeenvolgende cyclussen van binden en loslaten van myosine en actine. Myosine dat in ruststand ATP (de universele energiemolecule) gebonden heeft, maakt zich vast aan actine, hydroliseert het ATP in ADP en Pi en met de vrijgekomen energie knikt het molecuul zijn hoofd waardoor het myosine-filament schuift ten opzichte van het actine filament. Door dit mechanisme wordt de spier korter. Het gaat hierbij om myosine II (een van de twintig soorten) dat zich in onze spierbundels als filamenten organiseert, waarbij de reactieve koppen het werk verrichten.

In een artikel uit 2010 wordt beschreven hoe myosine II ook als enkel molecuul kan optreden samen met een filament van actine in een in silico experiment. In dit geval, waarin de myosine niet als filament samengebundeld is, beweegt deze losse molecuul (in het model) langs het filament van actine in plaats van een spier te laten samentrekken. Er wordt zo bekeken in hoeverre er gedurende het ‘lopen’ van de myosine een bijdrage wordt geleverd door Brownse beweging. Deze beweging is een random beweging van moleculen in een gas of vloeistof en is makkelijk te zien onder een microscoop. Deze beweging is door Einstein gekwantificeerd met de volgende formule ( x(t + dt) – x(t)) ^2 = 2D.dt. waarin x het punt in de ruimte is van het Brownse deeltje; t de tijd en D de diffusie-coëfficiënt die afhangt van grootheden als viscositeit en temperatuur van het medium.

Schematic view demonstrating how the motion of myosin is associated with ATP hydrolysis. The solid curve, E1, represents the energy landscape found in our study (see Fig. 2), while the dotted curves, E1* and E2, represent putative energy landscapes for the strong actin-binding (nucleotide-free) and the detached (ATP-bound) states, respectively. For convenience, different colors are used for the high-energy (magenta) and low-energy (blue) regions. Arrows constitute a possible sequence of myosin motion coupled with ATP hydrolysis: (a) unidirectional, stepwise Brownian motion as found in our study (see Fig. 1) in the presumed ADP·Pi-bound state, (b) transition into the strong binding state upon products (ADP and Pi) release, (c) dissociation from the actin filament upon new ATP binding, (d) essentially isotropic Brownian motion in the ATP-bound state, (e) reentry to E1 upon ATP hydrolysis (i.e., in the ADP·Pi-bound state).

De studie laat zien hoe de beweging van deze myosine langs het actine-filament stochastisch is, maar wel duidelijk een richting heeft. De auteurs concluderen dat er sprake is van een Brownse ratel die een substantiële bijdrage levert aan het omzetten van energie van de actomyosinemotor.

Ze beschouwen daarbij het energielandschap als een trechter die het actomyosinesysteem permitteren thermale ruis te verzamelen voor de voortbeweging van de myosine.

Eerder verscheen er hier een blogbericht over Brownse beweging in de context van het boek Life’s Ratchet van Peter M. Hoffmann. Dit bericht zet het accent wat meer op het feit dat er naar alle waarschijnlijkheid Brownse beweging te pas komt aan de beweging van motoreiwitten. Dit zou kunnen betekenen dat op de nanoschaal vitaliteit en dynamica van eiwitten aan de Brownse beweging te danken zijn. Dit kan implicaties hebben voor theorien over de bron van energie gedurende de formatie van de eerste macromoleculen.

Uit: PNAS, UniSci.